glycoRNAは細胞膜上のRNA結合蛋白質とナノクラスターを形成してウイルスの侵入などに働いているというプレプリントがでています!

糖鎖生物学のニュースです。以前紹介したRNAにシアル酸やN形糖鎖が結合している分子であるglycoRNAについて研究の画期的な進展がありました。

RNAに糖鎖が付加されることがあるのをご存知ですか? glycoRNAと名付けられた分子です。

glycoRNAは細胞表面に存在しているのですがどのようなメカニズムで細胞膜表面にいるのでしょうか?おそらくRNAを結合するタンパク質であるRNA binding protein(RBP)と結合しているのではないかと想像するのが普通です。ハーバード大学のFlynnラボからのプレプリントはたしかにRBPが細胞膜表面に存在することを明らかにしてcell surface RBP (csRBP)と名付けています。同定されたcsRBPはナノスケールのクラスターを細胞膜表面で形成しており、glycoRNAがそのクラスターに含まれているそうです。またこのナノクラスターは正の電荷をおびたペプチドで細胞内に侵入するもの(CPPs: Cell penetrating peptides)と強く結合して、ペプチドの細胞内侵入メカニズムの一つになっていることもわかったそうです。CPPの代表例はエイズウイルスのつくるTATというペプチドでこれは転写にかかわるRNAと強く結合してエイズウイルスの増殖を助けます。

以下はFlynnラボのツイッターです。


以下からプレプリントを読んだり、ダウンロードすることができます。
論文のタイトルと、アブストラクトを引用しておきます。
”RNA binding proteins and glycoRNAs form domains on the cell surface for cell penetrating peptide entry”
The composition and organization of the cell surface determine how cells interact with their environment. Traditionally, glycosylated transmembrane proteins were thought to be the major constituents of the external surface of the plasma membrane. Here, we provide evidence that a group of RNA binding proteins (RBPs) are present on the surface of living cells. These cell surface RBPs (csRBPs) precisely organize into well-defined nanoclusters that are enriched for multiple RBPs, glycoRNAs, and their clustering can be disrupted by extracellular RNase addition. These glycoRNA-csRBP clusters further serve as sites of cell surface interaction for the cell penetrating peptide TAT. Removal of RNA from the cell surface, or loss of RNA binding activity by TAT, causes defects in TAT cell internalization. Together, we provide evidence of an expanded view of the cell surface by positioning glycoRNA-csRBP clusters as a regulator of communication between cells and the extracellular environment.